耶鲁大学科学家领导的一项新研究表明，人乳头瘤病毒(HPV)蛋白的一部分的活性并不取决于其氨基酸序列或组成。这一发现挑战了人们普遍认为蛋白质功能仅由特定氨基酸序列决定的观点。

该研究于10月11日发表在《美国国家科学院院刊》上。

“科学之美在于它能够给我们带来惊喜，”耶鲁大学癌症中心副主任、耶鲁大学医学院遗传学教授WaldemarVonZedtwitz的资深作者DanielDiMaio说。“这项研究打破了常规，揭示了蛋白质活性的神奇之处不在于其序列，而在于其长度。这些发现为理解蛋白质功能开辟了一个充满可能性的世界，并可能为设计针对病毒感染和其他疾病的靶向疗法提供可能性。状况。”

研究的重点是HPVL2衣壳蛋白，它在感染过程中发挥着至关重要的作用。在病毒进入细胞的过程中，L2蛋白的一个片段穿过内体膜进入细胞的细胞质，在那里它与细胞内病毒转运到细胞核所必需的细胞因子结合。

研究人员发现，去除大部分L2蛋白会导致HPV16假病毒的感染性完全丧失。这种缺失阻止了L2突出到细胞质中、阻止其与关键细胞因子的关联以及正常的病毒运输。

研究人员能够通过插入具有不同序列和组成的蛋白质片段来恢复这些突变蛋白质的活性，包括乱序和人工序列以及不采用固定结构的蛋白质片段。进一步的研究表明，决定活性的是插入蛋白质片段的长度，而不是其序列。

迪马约说：“这是一个令人兴奋的发现，它颠覆了蛋白质功能的传统观点，并为未来的研究开辟了新的道路。”